2 Arten von biochemischen Aktivitäten, die von Peroxisomen ausgeführt werden
Es wurde gefunden, dass Peroxisomen die folgenden zwei Arten von biochemischen Aktivitäten ausführen:
A. Wasserstoffperoxid-Stoffwechsel:
Peroxisomen werden so genannt, weil sie üblicherweise ein oder mehrere Enzyme (dh D-Aminosäure-Oxidase und Urat-Oxidase) enthalten, die molekularen Sauerstoff enthalten, um Wasserstoffatome aus bestimmten organischen Substanzen (R) in einer oxidativen Reaktion zu entfernen, die Wasserstoffperoxid erzeugt.
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RH 2 + O 2 -> R + H 2 O 2
Katalase (die 40 Prozent des gesamten Peroxisomproteins bildet) nutzt das H 2 0 2, das von anderen Enzymen wie Alkoholen, Phenolen, Ameisensäure und Formaldehyd durch die peroxidative Reaktion erzeugt wird.
H 2 O 2 + R'H 2 -> R '+ 2H 2 O
Diese Art von oxidativer Reaktion ist besonders wichtig in Lirer- und Nierenzellen, deren Peroxisomen verschiedene toxische Moleküle entgiften, die in den Blutstrom gelangen. Fast die Hälfte des Alkohols, den man trinkt, wird auf diese Weise zu Acetaldehyd oxidiert. Wenn sich jedoch überschüssiges H 2 0 2 in der Zelle ansammelt, wandelt die Katalase H 2 O 2 in H 2 O um
2H 2 O 2 -> 2H 2 O + O 2
H 2 O 2 und Alterung:
Das meiste cytosolische H 2 O 2 wird von Mitochondrien und ER-Membranen produziert, obwohl es auch H 2 O 2 -produzierende Enzyme gibt, die in der Cytoplasmamatrix lokalisiert sind. Catalase dient als "Sicherheitsventil", um mit den großen Mengen an H 2 O 2 umzugehen, die von Peroxisomen erzeugt werden. Andere Enzyme wie Glutathionperoxidase können jedoch organische Hydroperoxide und auch H 2 O 2 im Cytosol (Cytoplasmamatrix) und in den Mitochondrien metabolisieren. Die Produktion von Superoxidanionen (O 2 ) in Mitochondrien und Cytosol (cytoplasmatische Matrix) wird hauptsächlich durch das Enzym Superoxiddismutase reguliert. Alle diese schützenden Enzyme sind in aeroben Geweben in hohem Maße vorhanden.
B. Glykolatzyklus:
Peroxisomen von Pflanzenblättern enthalten zusammen mit den Enzymen des Glykolat-Pfads Katalase, wie Glykolat-Oxidase, Glutamat-Glyoxylat, Serin-Glyoxylat und Asparaginsäureketoglutarat-Aminotransferasen, Hydroxypyruvat-Reduktase und Maleinsäuredehydrogenase. Sie enthalten auch FAD-, NAD- und NADP-Coenzyme.
Es wird angenommen, dass der Glykolat-Zyklus die Bildung der Aminosäuren Glycin und Serene aus den nicht-phosphorylierten Zwischenstufen des photosynthetischen Kohlenstoff-Reduktionszyklus bewirkt, dh Glycerat zu Seren oder Glycolat zu Glycin und Seren-Sequenz von Reaktionen, die Chloroplasten beinhalten Peroxisomen, Mitochondrien und Cytosol. Der Glykolat-Weg erzeugt auch C-Verbindungen und dient als Vorläufer für die Nukleinsäurebiosynthese.
C. -β-Oxidation:
Peroxisomen von Rattenleberzellen enthalten Enzyme von (i-Oxidation für den Metabolismus von Fettsäuren.) Sie sind in der Lage, Palmitoyl-CoA (oder Fettacyl-CoA) zu Acetyl-CoA zu oxidieren, wobei molekularer Sauerstoff und NAD als Elektronenakzeptoren verwendet werden Das durch dieses Verfahren gebildete -CoA wird schließlich zu den Mitochondrien transportiert, wo es in den Zitronensäurezyklus eintritt.
Wenn alternativ Acetyl-CoA im Zytosol verbleibt, wird es in Fettsäuren und letztendlich in neutrale Fette umgewandelt. (Der 3-Oxidationsweg der Peroxisomen ist dem in Mitochondrien vorkommenden sehr ähnlich, mit einer sehr wichtigen Ausnahme: In Mitochondrien gibt die Flavin-Dehydrogenase ihre Elektronen an die Atmungskette ab.
Es reagiert nicht mit molekularem Sauerstoff. In Peroxisomen reagiert die Dehydrogenase direkt mit O 2 und erzeugt dabei H 2 O 2 . Mitochondrien enthalten keine Katalase und können sich daher nicht mit der Bildung von toxischem Wasserstoffperoxid befassen. Für Peroxisomen ist dies kein Problem.
D. Andere Funktionen:
Säugerzellen enthalten keine D-Aminosäuren, aber die Peroxisomen von Leber und Niere von Säugetieren enthalten D-Aminosäure-Oxidase. Es wird vorgeschlagen, dass dieses Enzym für D-Aminosäuren gedacht ist, die sich in der Zellwand der Bakterien befinden. Die vermutete Rolle dieses Enzyms besteht daher darin, den Abbau von D-Aminosäure einzuleiten, der durch den Abbau und die Absorption von Peptidoglycanmaterial von Darmbakterien entstehen kann.
Harnsäureoxidase (Uricase) ist wichtig für den katabolischen Weg, der Purine abbaut. Daher sind Peroxisomen ungewöhnlich unterschiedliche Organellen und selbst in verschiedenen Zellen eines einzelnen Organismus können sehr unterschiedliche Enzyme vorhanden sein. Sie können sich auch bemerkenswert an veränderte Bedingungen anpassen.
Zum Beispiel haben auf Zucker gezüchtete Hefezellen winzige Peroxisomen. Wenn jedoch einige Hefen auf Methanol gezüchtet werden, entwickeln sie große Peroxisomen, die Methanol oxidieren. Wenn sie auf Fettsäuren wachsen, entwickeln sie große Peroxisomen, die Fettsäuren zu Acetyl-CoA abbauen.
