Ribosomen: Vorkommen, Verteilung, Struktur, Typen, chemische Zusammensetzung und Funktionen

Ribosomen: Vorkommen, Verteilung, Struktur, Typen, chemische Zusammensetzung und Funktionen!

Ribosomen sind die im Zellplasma der Zelle vorhandenen basophilen Granula. Da dieses Material eine Affinität für basische Verfärbungen hatte, ähnlich der von Chromatinkörnern des Zellkerns, wurde es für eine Zeit als Chromidial- oder chromophile Substanz bezeichnet.

Die Ribosomen wurden erstmals 1953 in Pflanzenzellen von Robinson und Brown entdeckt, als sie die Bohnenwurzeln mit dem Elektronenmikroskop untersuchten, und kurz darauf beobachtete Palade (1955) sie in Tierzellen. Er isolierte die Ribosomen und detektierte die RNA in ihnen, weshalb sie auch als RNP oder Ribonukleoproteinpartikel oder Paladegranulate bezeichnet werden. Claude nannte sie als Mikrosom, aber der Name Ribosom wurde 1958 von Robert benannt.

Auftreten:

Sie sind überall im Tierreich und Pflanzenreich verbreitet. Auch Prokaryoten werden gefunden. Die einzigen Zelltypen ohne Ribosomen sind die Säugetier-RBC. Die Dichte der Ribosomen pro Flächeneinheit ist für jeden gegebenen Typ ziemlich konstant. Es ist hoch in den Zellen, die m-Proteinsynthese aktiv sind, und in Zellen mit niedrigen Proteinsynthesen.

Verteilung:

In prokaryotischen Zellen kommen die Ribosomen im Zytoplasma häufig frei vor. In eukaryotischen Zellen kommen die Ribosomen entweder frei im Zytoplasma vor oder bleiben an der äußeren Oberfläche der Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) haften.

Wenn sie nicht an das ER gebunden sind, werden sie als freie Ribosomen bezeichnet. Freie Ribosomen dienen als Stellen für die Synthese von Proteinen, die zur Aufrechterhaltung der Enzymkonstitution der cytoplasmatischen Matrix benötigt werden.

Methode der Isolierung:

Die Ribosomen werden üblicherweise durch das Differential-Zentrifugationsverfahren, bei dem eine analytische Zentrifuge verwendet wird, aus der Zelle isoliert. Der Sedimentationskoeffizient der Ribosomen wird durch verschiedene optische und elektronische Techniken bestimmt. Der Sedimentationskoeffizient wird in der Svedberg-Einheit ausgedrückt, z. B. "S" -Einheit. Das S steht im Zusammenhang mit der Größe und dem Molekulargewicht der ribosomalen Teilchen.

Anzahl und Konzentration der Ribosomen:

In allen Zellen, die endoplasmatisches Retikulum enthalten, kann eine gute Anzahl von Ribosomen beobachtet werden. Zum Beispiel kann an der Basis von Drüsenzellen, in Plasma- und Leberzellen, in allen schnell wachsenden pflanzlichen und tierischen Zellen und in Bakterien die Menge der Ribonukleinsäure (RNA) mit der Konzentration des Ribosoms in Beziehung gesetzt werden.

In Retikulozyten des Kaninchens werden pro µ ³ nahezu 100 Ribosomen gefunden, was 1 × 10 ⁵ Partikeln pro Retikulozyt und etwa entspricht. 5% des Gesamtvolumens der Zellmasse oder etwa 20.000 bis 30.000 pro Zelle. Wenn jedoch die Geschwindigkeit der Proteinsynthese durch ungünstige Ernährungsbedingungen verlangsamt wird, kann die Anzahl der Ribosomen in Proteinsynthesezellen und Bakterien erheblich abnehmen.

Struktur der Ribosomen:

Ribosomen zeichnen sich durch ihre Einheitlichkeit in Größe und Zusammensetzung durch den breiten Zellbereich aus, in dem sie untersucht wurden. Ribosomen höherer Pflanzen und Tiere sind Oblate, Spheroide und ihr Durchmesser beträgt etwa 250 A °.

Die Ribosomen von Bakterien sind jedoch etwas kleiner, da sie weniger Proteine ​​enthalten als die höheren tierischen Ribosomen. In der Menge an RNA pro Partikel ähneln bakterielle Ribosomen jedoch allen anderen derzeit untersuchten Ribosomen.

In den elektronenmikroskopischen Untersuchungen zeigt die negative Färbung eine Spalte, die die Ribosomen in eine größere Untereinheit und eine kleinere Untereinheit unterteilt. In E. coli ist das größere Teilchen etwas "becherförmig" oder kuppelförmig (140 bis 160 Å) und kleiner bildet eine "Kappe" (90 bis 110 Å), die auf die ebene Oberfläche des anderen (Huxley) aufgebracht wird und Zubey 1960). Bei höheren Tieren und Pflanzen konnte gezeigt werden, dass die Ribosomen durch die großen Untereinheiten an das endoplasmatische Retikulum gebunden werden.

Die Feinstruktur des Ribosoms ist sehr komplex und noch nicht vollständig geklärt. Da die Ribosomen hochporös und hydratisiert sind, werden die RNA und das Protein wahrscheinlich innerhalb der beiden Untereinheiten abwechselnd mit Uranylionen (RNA-Selektivfärbung) gefärbt. Jedes Ribosom erscheint als sternförmiger Körper mit vier bis sechs Armen, die an einem implantiert sind dichte Achse. Die isolierte 50S-Untereinheit von Bacillus-Untertiteln erscheint als ein kompaktes Teilchen von 160 bis 180 ° mit einer fünfeckigen Fläche, in dessen Zentrum sich eine runde Fläche von 40 bis 60 ° befindet (Nanninga, 1967).

Ein elektronentransparenter Kern, der in Ribosomen negativ gefärbt ist und einem elektronenopaken Bereich entspricht, wurde in den großen Ausführungen beschrieben. Die 40S-Untereinheit ist nicht regelmäßig und neigt dazu, in zwei Abschnitte unterteilt zu werden, die durch einen Strang mit einer Dicke von 30 bis 60 A miteinander verbunden sind.

Ribosomale Untereinheit:

Eine weitere Eigenschaft, die allen Ribosomen in ihrer Untereinheitstruktur und ihrer Sedimentationskonstante durch Ultrazentrifugation gemeinsam ist. Aufgrund der Sedimentationskonstante gibt es zwei Haupttypen von Ribosomen.

Die von Bakterien haben üblicherweise einen Koeffizienten von 70 S (Svedberg-Einheit), entsprechend einem Molekulargewicht von 2, 7 × 10 ⁶ . Die anderen sind die Ribosomen von eukaryotischen Zellen (kernhaltige Zellen, entweder pflanzlich oder tierisch). Diese Ribosomen besitzen eine Sedimentationskonstante von 80 S mit einem Molekulargewicht von etwa 4 × 10 ⁶ Dalton.

Die zwei oben genannten (Cup-and-Cap-) Strukturuntereinheiten von Ribosomen erfordern eine geringe Konzentration an Mg ^{++ -} Ionen (0, 001 M) für die strukturelle Kohäsion. Die Ribosomen können durch Entfernung von Mg ^{++ -} Ionen gereinigt werden, um zwei kleinere Teilchen, ein 2/3 und ein anderes 1/3 der Masse des ursprünglichen intakten Ribosoms, zu erhalten. Tatsächlich sind es nur die gleichen Untereinheiten, die mit Hilfe des Elektronenmikroskops beobachtet werden.

Diese Untereinheiten werden durch ihre Sedimentationskonstanten bezeichnet. Die eine Einheit des Ribosoms besitzt, wie bereits erwähnt, eine Sedimentationskonstante von 80S oder 70S, während die 2/3-Untereinheit eine Sedimentationskonstante von 60S oder 50S und die 1/3 -Untereinheit 40S bzw. 30S aufweist. Beide Untereinheiten sind durch Magnesiumionen miteinander verbunden, die mit den Phosphodiestergruppen der RNA interagieren.

Das vollständig mit Magnesium gesättigte Teilchen enthält Mg ^{++ -} Ionen pro drei Phosphodiestergruppen. Die Entfernung von berechnetem 1/3 dieser Magnesiumionen führt zur Spaltung der 80S, um 60S und 40S (Untereinheiten) zu bilden.

Die Entfernung von weiterem Mg ⁺⁺ führt bei Erbsen- und Hefe-Ribosomen zumindest zu einer weiteren Spaltung, wobei eine scheinbar 1/6-Untereinheit freigesetzt wird. Diese weitere Spaltung ist jedoch im Gegensatz zu jener zu 2/3 und 1/3 Untereinheiten irreversibel in dem Sinne, dass die Wiederherstellung von Magnesiumionen nicht zur Wiederherstellung von 80S-Partikeln führt.

Wenn die Mg ^{++ -} Konzentration um das Zehnfache erhöht wird, bilden zwei Ribosomen ein "Dimer" mit dem doppelten Molekulargewicht der einzelnen Ribosomen. Das Dimer kann durch Senken der Mg ^{++ -} Konzentration in zwei Ribosomen zurückverwandelt werden.

Die frühen elektronenmikroskopischen Beobachtungen von Zellabschnitten zeigten, dass Ribosomen häufig in Gruppen assoziiert waren, die gelegentlich wiederkehrende Muster bildeten. Erst 1962 wurde die Funktion dieser Polyribosomen oder Polysomen bei der Proteinsynthese entdeckt (Warner und Rich, 1962).

Nach der Behandlung von Retikulozyten mit C ¹⁴ -markierten Aminosäuren und unter Verwendung schonender Aufschlussverfahren wurde festgestellt, dass neben der typischen Sedimentationskonstante eines einzelnen Ribosoms (80S) einige größere Einheiten vorhanden waren.

Die Sedimentationskonstante dieser Partikel variiert von 108 S bis 170 S oder sogar mehr; dies entsprach einem Polyribosom von fünf Einheiten (einem Pentamer). Durch Elektronenmikroskopie wurde bestätigt, dass etwa 75% der Ribosomen, die einen 170S-Peak zeigen, als Pentamere dargestellt wurden.

Ein dünnes Filament, interpretiert als mRNA, etwa 150 A °. Die Anzahl der Ribosomen in Polyribosomen kann beträchtlich variieren und scheint mit der Länge der mRNA in Zusammenhang zu stehen, die im Translationsprozess "gelesen" werden sollte.

In E. coli und in Zellen von Hühnerembryonen wurden Polyribosomen mit etwa 50 Einheiten beobachtet (Rich 1967). Polyribosomen können im Zytoplasma frei sein oder an die Membranen des endoplasmatischen Retikulums gebunden sein.

Für freie Polyribosomen wurde eine helikale Konfiguration postuliert, wobei die kleinen Untereinheiten um die zentrale Achse und die großen Untereinheiten am Umfang angeordnet sind. In Abschnitten verschiedener Zellen wurden Polyribosomen auf din helicaler Anordnung beobachtet (Weiss und Grover, 1968). Es wird angenommen, dass sich die mRNA im Polysom ​​zwischen den beiden Untereinheiten des Ribosoms befindet.

Arten von Ribosomen :

Die Ribosomen sind zwei Grundtypen, 70S- und 80S-Ribosomen. So bezieht sich S auf Svedberg-Einheiten. Tatsächlich ist es der Sedimentationskoeffizient, der zeigt, wie schnell Zellorganellen in einer Ultrazentrifuge sedimentieren. Sedimentationskoeffizienten sind nicht additiv.

80S-Ribosomen werden in Eukaryoten gefunden (Organismen, deren Zellen über Kernhüllen gebundene wahre Kerne haben), z. B. Algen, Pilze, höhere Pflanzen und Tiere. Das 80S-Ribosom von Tieren besteht aus einer großen 60S-Untereinheit und einer kleinen 40S-Untereinheit.

70S-Ribosomen sind relativ kleiner und werden in Prokaryoten (Organismen, deren DNA nicht durch eine Kernhülle gebunden ist), z. B. Bakterien, gefunden. Das 70S-Ribosom besteht aus einer großen 50S-Untereinheit und einer kleinen 30S-Untereinheit.

Ribosomen, die in Mitochondrien und Chloroplasten von Eukaryoten gefunden werden, sind eher Prokaryoten-Ribosomen als die 80S-Eukaryoten-Ribosomen. Wirbeltier-Mitochondrien enthalten zum Beispiel 55S-Ribosomen mit jeweils einer großen 40S-Untereinheit und einer kleinen 30S-Untereinheit. Die Sedimentationskoeffizienten 80S, 70S und 55S sind gerundete Werte. Die tatsächlichen S-Werte in verschiedenen Organismen können etwas höher oder niedriger sein.

Chemische Zusammensetzung :

Die Hauptbestandteile von Ribosomen sind RNA und Proteine. Die Lipide sind gänzlich nicht vorhanden oder in Spuren vorhanden. Die Ribosomen von E. coli besitzen fast 60-65% RNA und 35-40% Protein ihres Gewichts. Tabelle 6.3 zeigt die ungefähre Menge an RNA und Protein in verschiedenen Arten von Ribosomen.

Ribosomale RNA unterscheidet sich in Größe und Basengehalt von tRNA und anderen RNA-Klassen der meisten Zellen. In allen Ribosomen gibt es zwei Arten von RNAs. Sie sind ein integraler Bestandteil und können nicht leicht entfernt werden. RNA von Rattenleberpartikeln enthält hauptsächlich die gemeinsamen Basen Adenin, Guanin, Cytosin und Uracil mit einer geringen Menge Pseudouridin. Die üblichen Basen, die in der löslichen RNA vorkommen, finden sich in der Partikel-RNA nur in sehr geringer Menge.

Tabelle 6.2 Unterschiede zwischen 70er Jahren und Ribosomen:

Aninosäuren:

Die Aminosäurezusammensetzung des in Trichloressigsäure unlöslichen Proteins von Rattenleber-RNP wurde von Crompton und Petermann (1959) bestimmt. Aromatische und schwefelhaltige Aminosäuren waren in sehr geringer Menge vorhanden, während Leusin und Arginin über 10% lagen. Die Zusammensetzung sowohl der Kaninchen-Retikulozyten als auch der Erbsenkeim-RNPs ist bemerkenswert ähnlich.

Ein Salzsäure-Extrakt von teilweise gereinigten lebenden RNP-Ratten lieferte Arginin (Butter, 1960), es wurde jedoch noch nicht festgestellt, ob diese Aminosäuren von den Proteinen selbst stammen.

Eiweiß:

Protein enthält eine lineare Kette von Aminosäuren. Die in Ribosomen ähnliche Zusammensetzung der Aminosäuren des ribosomalen Proteins ist bemerkenswert unterschiedlichen Ursprungs und kann sich ziemlich von der des durch das Ribosom gebildeten Proteins unterscheiden.

Daher ist es üblich, zwischen dem ribosomalen Strukturprotein und der wachsenden Peptidkette eines Enzyms zu unterscheiden, das durch das Ribosom einer Herstellung unterzogen wird, dass Protein mit ribosomaler RNA durch Wasserstoffbrückenbindung assoziiert ist, aus der Tatsache, dass die Dissoziation der beiden durch Reagenzien schnell und leicht erfolgt Wasserstoffbrückenbindungen zB durch Guanidiumbromid angreifen.

Experimente wurden von Yin und Bock (1960) durchgeführt, die ein stabiles ribosomales Hefeprotein erhielten. Watson (1960) erhielt das Protein von E. coli und zeigt durch Analyse einer solchen Gruppe an, dass das Molekulargewicht jeder Untereinheit etwa 30.000 beträgt.

Ribosomale Enzymproteine:

Die meisten ribosomalen Proteine ​​wirken als Enzyme und katalysieren dadurch die Proteinsynthese. Die Startproteine ​​IF 1, IF2 und 1F3 initiieren den Prozess der Proteinsynthese, während Transferproteine ​​(G-Faktor, Ts-Faktor) die Translokation von Ribosomen über mRNA und den Transfer von t-RNA-Resten von einer Stelle des Ribosoms an die andere Stelle unterstützen .

Ein weiteres Enzym-Peptid-1-Transferees hilft bei der Umwandlung von Peptidketten in Aminoacy1-tRNA und anderen Enzymen der vollständigen Polypeptidkette.

Als Ergebnis des Waschens von Ribosomen mit NH ₄ Cl und der Säulenchromatographie isolierten Ochoa und Mitarbeiter (1960) die oben genannten Faktoren bei der Proteinsynthese. Unter ihnen sind drei Initiierungsfaktoren - IF1, IF2 und IF3 - lose mit der 30S-Untereinheit verbunden. Der IF1-Faktor ist ein basisches Protein mit einem Molekulargewicht von 9200 Dalton.

Es ist an der Bindung von F-met-tRNA beteiligt. Der IF2-Faktor ist auch ein Mol-Protein. gew. 8000 Dalton und enthält-SH-Gruppen, die bei der Bindung mit GTP helfen. Der dritte Proteinfaktor-IF3 erfordert kein GTP und ist an der Bindung von mRNA an 30S-Untereinheiten beteiligt.

Es ist ein basisches Protein mit einem Molekulargewicht von 30.000 Dalton. IF3 kann auch als Dissoziationsfaktor für 70S-Ribosomen wirken. Ochoa et al. (1972) berichteten außerdem über den Interferenzfaktor (i) in Bakterien E. coli. Diese Faktoren binden an den IF3-Faktor, verändern seine Spezifität und regulieren so die Übersetzung der genetischen Botschaft zu Beginn.

Dehnungsfaktoren sind wesentlich für die Verlängerung der Polypeptidkette. Dies sind EFG (auch G-Faktor oder Translokase genannt) und EFT-Faktor. Wie zuvor beschrieben, ist der EFG- oder G-Faktor an der Transloaktion von mRNA beteiligt. In E. coli besteht es aus einer einzelnen Polypeptidkette mit mol. gew. von 72, 00 Dalton. EFG + GTP fördert die Translokation neu verlängerter Peptidyl-tRNA.

Ein anderer EFT-Faktor hat zwei Arten von Proteinen, nämlich Tu (temperaturunstabil) und Ts (temperaturstabil). Der EFTu-Faktor + GTP bildet komplexe Aminoacyl-tRNA, bevor sie an die Akzeptorstelle des Ribosoms bindet, das durch den Ts-Faktor katalysiert wird. Darüber hinaus weist die ribosomale 50S-Untereinheit eine Enzym-Peptidsynthetase oder Peptdyltransferase auf, die bei der Bildung einer Peptidbindung assoziiert ist. Die Terminationsfaktoren R1 und R2 setzen Proteine ​​frei, die zur Freisetzung der Polypeptidkette beitragen.

Biogenese von Ribosomen:

Die Biogenese von Ribosomen in bakteriellen prokaryotischen Zellen findet aufgrund des Fehlens eines Nukleolus im Zytoplasma statt. Die rRNAs stammen von den spezifischen Codons des Genoms oder der ribosomalen DNA (rDNA).

In eukaryotischen Zellen ist der Prozess der Biogenese von Ribosomen kompliziert und findet im Inneren des Nucleolus statt. Eines der Chromosomen eines Satzes weist eine spezifische nukleolare Organisationsregion auf, die ein nukleolares RNA-Molekül enthält, das eine Vorstufe sowohl von 28S- als auch von 18S-rRNA ist. Der Prozess der Umwandlung von 45S-RNA in 28S- und 18S-rRNA wird im Folgenden veranschaulicht:

45S-Nucleolar-RNA-Moleküle werden methyliert (-CH, Gruppe wird hinzugefügt). Diese methylierten Moleküle der 45S-Nukleol-RNA werden mit den notwendigen Proteinen assoziiert, die im Nukleolus vorhanden sind und 80S-Ribonuceoportein-Molekülteilchen (RNP) bilden. Diese 80S-RNP mit 45S-molekularer RNA spalten sich durch mehrere Zwischenschritte in 32S- und 18S-rRNA auf, wodurch der nicht-methylierte Teil der Moleküle verloren geht. Das 18S-Molekül wird zusammen mit seinen Proteinmolekülen sofort ins Zytoplasma transportiert. Die 32S-rRNA verbleibt einige Zeit im Nukleolus und wird in 28S-rRNA gespalten.

Die 5S-rRNA wird außerhalb des Nucleolus synthetisiert und die Gene liegen neben der Nucleolarorganizer-Region des Chromosoms.

Die 18S-rRNA verlässt zusammen mit ihren Proteinen den Kern durch die Nucleopore und gelangt in das Zytoplasma, wo sie sich in Verbindung mit Proteinen zu einer kleinen Untereinheit (40S) des Ribosoms zusammenfügt. Die 28S-rRNA verlässt auch den Kern und wird mit 5S-rRNA und den Proteinen, die die 60S-Untereinheit bilden, eingebaut.

Die Synthese des ribosomalen Proteins erfolgt zum Teil innerhalb des Nukleolus und zum Teil im Zytoplasma. Die im Zytoplasma synthetisierten Proteine ​​werden im Nukleolus zusammengefügt, um in Ribonukleoprotein-Molekülteilchen (RNP) verwendet zu werden.

Ribosomale RNA :

Die 70S-Ribosomen enthalten drei Arten von rRNA, nämlich 23S-rRNA, 16S-rRNA und 5S-rRNA. Die 23S- und 5S-rRNA kommt in der größeren ribosomalen 50S-Untereinheit vor, während die 16S-rRNA in der kleineren ribosomalen 30S-Untereinheit auftritt. Die 23S-rRNA besteht aus 3200 Nucleotiden, 16S-RRNA enthält 1600 Nucleotide und 5S-RRNA umfasst 120 Nucleotide (Brownlee, 1968, Fellner, 1972).

Die 80S-Ribosomen enthalten auch drei Arten von rRNA, nämlich 28S-rRNA, 18S-rRNA und 5S-rRNA. Die 28S- und 5S-rRNA kommt in der größeren ribosomalen 60S-Untereinheit vor, während die 18S-rRNA in der kleineren ribosomalen 40S-Untereinheit auftritt.

Die 28S-rRNA hat ein Molekulargewicht von 1, 6 × 10 ⁶ Dalton und ihr Molekül ist doppelsträngig und weist paarweise Stickstoffbasen auf. Die 18S-rRNA hat ein Molekulargewicht von 0, 6 * 10 & sup6; Dalton. Das Molekül der 5S-rRNA hat eine Kleeblattform und eine Länge von 120 Nukleotiden (Forget und Weissmann, 1968).

Andere Bestandteile :

Die Metallgehalte von Ribosomen sind ebenfalls eine schwierige Frage. Es besteht kein Zweifel, dass Magnesium das physiologisch wichtigste Hauption ist, da es in Rattenleberribosomen in hoher Konzentration vorliegt. Es ist am aktivsten bei der Aufrechterhaltung der 80S-Struktur (Hamilton und Petermann, 1959), da es für den Einbau von Aminosäuren in vitro wesentlich ist (Rendi und Hultin, 1960). Die anderen Metalle, die in den Ribosomen vorhanden sind, sind Chrom, Mangan, Nickel, Eisen und Kalzium (Walker und Valle, 1958; Tso 1958).

Funktion der Ribosomen :

Es ist eine bekannte Tatsache, dass die Ribosomen Fabriken der Proteinherstellung in einer Zelle sind, aber tatsächlich kann ein Ribosom nicht an der Proteinsynthese teilnehmen. Es war aus dem Jahr 1962 bekannt, als der Bericht veröffentlicht wurde, der zeigte, dass aktive Einheiten kein einzelnes Ribosom sind, sondern eine Gruppe dieser Einheiten, die als Polyribosom bezeichnet wird. Eine detaillierte Rolle des Polyribosoms wurde im Dezember 1963 in Scientific American von Gric und Hall veröffentlicht. Es gibt viele Beweise, dass Ribosomen sich ähneln und zumindest austauschbar sind.

Im Fall von Hämoglobin mit einer Kette von 150 Aminosäuren wurde die üblichste Anzahl von Ribosomen und bis zu 40 Ribosomen beschrieben. So kann der Name Polysom ​​auch an Stelle des Polyribosoms verwendet werden. Protein besteht aus einer linearen Kette von Aminosäuren. Die Kette kann in beiden Fällen kurz oder lang sein, die als Polypeptidkette bezeichnet werden. Polypeptide können auf spezifische Weise gefaltet werden, oft kombiniert, um ein komplexes Protein zu bilden.

Die Ribosomen in einem Polysom ​​sind durch einen Spalt von 50-150 Å ^{0 getrennt} . Die positive Stabilisierung durch Uracil-Acetat zeigt, dass die Ribosomen durch einen dünnen Faden mit einem Durchmesser von 10-15A ^{0 verbunden sind}, der etwa der Dicke eines einzelnen RNA-Strangs entspricht. Von der Größe der Lücke zwischen den Ribosomen beträgt die Gesamtmessung der Lücke, die fünf Ribosomen enthält, etwa 1500 Å, die fünf Ribosomen haben eine interribosomale Lücke von jeweils 50-150 Å.