Stickstoffhaltiger Stoffwechsel in Pflanzen: Möglichkeiten, Verwendung und andere Details

Stickstoffhaltiger Stoffwechsel in Pflanzen: Möglichkeiten, Nutzung und andere Details!

In einer Zelle gibt es eine Vielzahl von stickstoffhaltigen Verbindungen. Proteine, die den wesentlichen Bestandteil des Protoplasmas bilden, Nukleinsäuren, die die morphologischen und physiologischen Grenzen einer Art sowie deren einzelne Mitglieder, Enzyme, Vitamine, Hormone, Alkaloide, Glykoside usw. bestimmen, sind allesamt stickstoffhaltig.

Die Atmosphäre ist die ultimative Stickstoffquelle. Abgesehen von der geringen Anzahl von Arten, die den Luftstickstoff fixieren und zur Synthese der unzähligen stickstoffhaltigen Substanzen verwenden können, die sie benötigen, beziehen alle Pflanzen ihren Stickstoffbedarf aus dem Boden.

Die Nitrate und die ammoniakalischen Salze, die Teil des mineralischen Bodenmilieus sind, werden von den Wurzeln aufgenommen und im Stickstoffstoffwechsel der Pflanze verwertet. So erhalten die Pflanzen ihren Stickstoffbedarf auf vier verschiedene Arten:

(1) als molekularer Stickstoff;

(2) als organischer Stickstoff;

(3) als ammoniakalischer Stickstoff und

(4) als Nitratstickstoff.

Verwendung von molekularem Stickstoff:

Nur sehr wenige Organismen sind zur Stickstofffixierung befähigt, dh zur Verwendung von Luftstickstoff bei der Synthese stickstoffhaltiger Verbindungen. Das bekannteste stickstofffixierende symbiotische Bakterium ist Rliizobium. Dieses Bakterium lebt im Boden und bildet Wurzelknoten in Pflanzen der Familie Leguminosae wie Bohnen, Gramm, Erdnuss und Sojabohne.

Einige frei lebende Bakterien wie Azotobacter und Clostridium pasteurianum können auch Luftstickstoff fixieren. Rhodospirillum, Rhodopseudomonas und Chromatium, die Photosynthese durchführen können, können auch Stickstoff fixieren. Die Reduktion von Stickstoff wird jedoch durch einen reduzierten Elektronendonor wie Sulfid, Schwefel, Wasserstoff oder organische Verbindungen und nicht durch Verwendung von Lichtenergie bewirkt.

Andere stickstofffixierende Organismen sind einige der blaugrünen Algen, wie Anabaena und Nostoc. Normalerweise leben sie frei, aber manchmal bilden sie eine Symbiose, wenn sie in den Coralloidwurzeln von Cycas und den Blättern des Wasserfarns Azolla gefunden werden.

Die Knotenbildung in den Hülsenfrüchten wurde detailliert untersucht. Wenn ein Abschnitt des Wurzelknotens untersucht wird, erscheint er aufgrund des Vorhandenseins eines als Leghämoglobin bezeichneten Pigments rosa. Wie Hämoglobin ist Leghämoglobin ein Sauerstofffänger. Die Synthese von Leghemoglobin erfordert Kobalt, da es ein wesentlicher Bestandteil von Vitamin B _{12 ist}, einer Verbindung, die für die Herstellung des Pigments benötigt wird.

Auch Molybdän ist wichtig, aber seine Rolle ist nicht sicher bekannt. vielleicht spielt es die Rolle eines Cofaktors und erleichtert die Redoxreaktionen, was zu einer Reduktion von Stickstoff zu Ammoniak führt. Das Enzym, das die Fixierung von Stickstoff (Stickstoffase) katalysiert, funktioniert unter aeroben Bedingungen. Leghemoglobin verbindet sich mit Sauerstoff, schützt den Sauerstoff und schützt die Stickstoffase.

Die genauen Reaktionen bei der Reduktion von molekularem Stickstoff zu Ammoniak sind nicht sicher bekannt. Die Umwandlung von N ₂ in NH ₃ ist jedoch kein direkter Prozess. Die möglichen Wege bei der Reduktion von molekularem Stickstoff zu Ammoniak sind unten angegeben.

Verwendung von organischem Stickstoff:

Viele Pflanzen verwenden organische Stickstoffverbindungen wie Aminosäuren und Harnstoff. Die Art und Weise der Verwendung von Harnstoff durch Pflanzen ist nicht gründlich ausgearbeitet, aber aller Wahrscheinlichkeit nach wird Urease, das auf Harnstoff wirkende Enzym, zu zwei Molekülen Ammoniak und einem Molekül Kohlendioxid hydrolysiert. Das Ammoniak wird dann in üblicher Weise abgebaut.

Ammoniakalischer Stickstoff:

Ammoniaksalze werden häufig von mehreren Pflanzen als Stickstoffquelle eingesetzt. Die Bereitschaft, mit der eine Pflanze eine ammoniakalische Verbindung aufnimmt, hängt jedoch von der Beschaffenheit des Bodens und dem Alter der Pflanze ab. Das von einer Pflanze aufgenommene ammoniakalische Radikal ist in Amide, Aminosäuren und Proteine ​​eingebaut.

Nitratstickstoff:

Böden enthalten gute Mengen an Nitraten und die meisten Pflanzen erhalten ihren Stickstoffbedarf in dieser Form. In der Tat bevorzugen mehrere Anlagen Nitratstickstoff gegenüber ammoniakalischem Stickstoff. Der Nitratstickstoff wird vor dem Einbau in eine der Stickstoffverbindungen der Zelle zu ammoniakalischer Form reduziert. Schulze schlug bereits 1895 den folgenden Weg für diese Reduktion vor.

Nitrat -> Nitrit -> Hyponitrit -> Hydroxylamin -> Ammoniak

1. Reduktion von Nitrat zu Nitrit

Es wird von der Enzymnitratreduktase durchgeführt. Das Enzym hat FAD als prothetische Gruppe und verwendet NADPH oder NADH als Quelle für die Verringerung der Energie.

Molybdän ist auch für die Reduktion von Nitraten unerlässlich. Dies wird durch die Tatsache belegt, dass sich in Molybdänmangelanlagen Nitrate ansammeln; es dient als Elektronenträger. Das Schema des Elektronentransfers, das während der Reduktion von Nitraten zu Nitriten auftritt, kann wie folgt dargestellt werden.

2. Nitritreduzierung:

Venecko und Verner (1955) zeigten, dass die Reduktion von Nitrat - Stickstoff zu Aminostickstoff in intakten Blättern sowohl im Licht als auch in der Dunkelheit erfolgt. Evans und Nason zeigten bereits 1953, dass Nitrite, die NADPH-haltige Pflanzenextrakte enthalten, langsam verschwinden. Die Reduktionskraft hierfür scheint jedoch die photochemische Aufspaltung von Wasser zu sein.

2HNO ₂ + 2H ₂ O → 2NH ₃ + 3O ₂

Ein Nitrit reduzierendes Enzym ist noch nicht isoliert, obwohl Nason, Abraham und Averback (1954) ein solches Enzymsystem aus Neurospora herstellten. Es wurde festgestellt, dass dieses System NADH oder NADPH als Wasserstoffdonor verwenden kann.

Reduktion von Hydroxylamin:

Nason (1955) und Frear und Burrel (1955) isolierten das Enzym, das Hydroxylamin zu Ammoniak aus Neurospora bzw. höheren Pflanzen umwandelt. Es wird auch vermutet, dass dieses Enzym ein Metalloflavoprotein mit Mangan als Metallcofaktor ist. Es setzt auch NADH als Wasserstoffdonor ein.

NH ₂ OH + NADH + H ⁺ -> NH ₃ + NAD + H ₂ O

Zusammenfassend die Gleichung nach dem Schema von Schulze, das wir haben

Schließlich wird Ammoniak in die Aminosäure eingebaut, entweder Glutaminsäure oder Asparaginsäure. Diese dienen dazu, eine Vielzahl von Transaminierungsreaktionen und damit den Aufbau von Proteinen zu initiieren.

Aminosäuremetabolismus:

Die Synthese von Aminosäuren findet meistens in den Wurzeln und Blättern statt, wo Nitrate reduziert werden. Die Zellen dieser Regionen müssen die notwendigen organischen Säuren bereitstellen, die hauptsächlich im Krebszyklus gebildet werden. Da der Krebs-Zyklus in Mitochondrien vorkommt, wird angenommen, dass die Stellen der Aminosäuresynthese die Mitochondrien sind. Aminosäuren werden auf folgende Weise gebildet:

1. Reduktive Aminierung:

In Gegenwart einer Dehydrogenase und eines Reduktionsvermögens (entweder NADH ₂ oder NADPH.) Kann Ammoniak direkt mit einer Ketosäure kombiniert werden, um eine Aminosäure herzustellen. Das Substrat der reduktiven Aminierung ist im Allgemeinen a-Ketoglutursäure, ein Zwischenprodukt des Krebszyklus. Es entsteht Glutaminsäure. Glutaminsäure gilt als Eintrittshafen für anorganischen Stickstoff in den Stoffwechselweg.

Die Bildung von Glutaminsäure erfolgt in zwei Schritten. Zunächst wird a-Ketoglutarsäure zu a-Iminoglutarsäure aminiert und dann durch Vermittlung von NADPH und Glutamatdehydrogenase Glutaminsäure gebildet.

Andere organische Säuren, die eine reduktive Aminierung durchlaufen, sind neben α-Ketoglutarsäure Oxaloacetat und Brenztraubensäure.

2. Transaminierung:

Sobald eine Aminosäure organisiert ist, bildet sie den Ausgangspunkt für die Produktion anderer Aminosäuren. Dies geschieht durch Transaminierungsreaktionen. Eine Transaminierungsreaktion besteht im Transfer einer Aminogruppe von einer Aminosäure zu einer organischen Säure, so dass eine andere Aminosäure gebildet wird.

Eine typische Transaminierungsreaktion kann wie folgt dargestellt werden:

Wilson, King und Burris (1954) demonstrierten Transaminierungsreaktionen, an denen Glutaminsäure und siebzehn andere Aminosäuren beteiligt waren. Einige von ihnen sind:

Glutaminsäure + Oxaloessigsäure α-Ketoglutarsäure + Asparaginsäure

Glutaminsäure 4 Brenztraubensäure α-Ketoglutarsäure + Alanin.

Ein wichtiger Aspekt des Aminosäurestoffwechsels ist, dass sie weder gelagert noch ausgeschieden werden.