Membrangebundene oder Oberflächen-Immunglobuline auf B-Zellen
Membrangebundenes oder Oberflächen-Immunglobulin auf B-Zellen!
Aus dem Knochenmark in den Blutkreislauf freigesetzte Jungfrau-B-Lymphozyten befinden sich in einem Ruhezustand und sezernieren keine Antikörper.
Die jungfräulichen B-Zellen haben an ihrer Zellmembran verankerte Immunglobulinmoleküle, die als Oberflächen-Immunglobulin (Sigs) oder als membrangebundenes Immunglobulin (MIgs) bezeichnet werden. Über das Fab-Ende bindet das Sig an das Antigen und diese Bindung führt zur Aktivierung der B-Zelle.
Nach der Aktivierung durch Antigen teilen sich die aktivierten B-Zellen und die resultierenden Plasmazellen sezernieren Antikörper. Die Fab-Regionen des Oberflächen-Immunglobulins einer B-Zelle und die Fab-Regionen des von der Plasmazelle sekretierten Antikörpers, die aus derselben B-Zelle stammen, sind ähnlich (dh die Oberflächen-Immunglobuline und Antikörper einer B-Zelle binden an dasselbe Antigen).
Das membrangebundene Immunglobulin auf B-Zellen existiert immer als Monomer. Während das sezernierte Immunglobulin als Monomere oder Polymere vorkommen kann. Die Membranformen haben zusätzliche Aminosäurereste (etwa 40 Reste) an ihren Carboxylenden.
Diese Rückstände verankern das Oberflächen-Immunglobulin in der Zellmembran. Die ausgeschiedenen Immunglobuline haben diese zusätzlichen Aminosäurereste jedoch nicht. Alle Immunglobulinklassen können als Oberflächen-Immunglobuline vorliegen. IgM und IgD sind jedoch die häufigsten Oberflächen-Immunglobuline auf ruhenden B-Zellen.
Die B-Zelle exprimiert verschiedene Klassen von Oberflächen-Immunglobulinen in verschiedenen Entwicklungsstadien. Die prä-B-Zelle (unreife B-Zelle) exprimiert nur Membran-IgM (mIgM). Später während der Reifung von B-Zellen tritt Membran-IgD (mIgD) auf. Die reife ruhende B-Zelle exprimiert sowohl mIgM als auch mIgD. Die Speicherzelle kann mIgM, mIgG, mIgA oder mIgE ausdrücken. Eine einzelne B-Zelle kann verschiedene Klassen von MIGs exprimieren, die Antigen-Spezifität aller MIGs ist jedoch identisch.
Die Struktur und Funktionen der carboxylterminalen Domänen der mIgs unterscheiden sich von den carboxylterminalen Domänen der sekretierten Immunglobuline. Die Aminosäuresequenzen an der carboxylterminalen Domäne von mIgs verankern die mIgs an den B-Zellmembranen.
Die carboxylterminalen Domänen von mIgs haben drei Bereiche:
ich. Eine extrazelluläre hydrophile Region bestehend aus 26 Aminosäureresten.
ii. Eine Transmembranregion
iii. Ein kurzer zytoplasmatischer Schwanz
